美科学家造出自组装蛋白丝,自组装蛋白质细丝
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据美国物理学家组织网近日报道,美国科学家首次从头开始,设计和制造出自组装蛋白丝。这些蛋白丝是相同的蛋白质亚基自发结合在一起形成的长的螺旋状线状结构。最新研究将有助科学家更好地了解天然蛋白丝的结构和力学特征,并制造出自然界中不存在的全新材料,包括媲美或超过蜘蛛丝强度的人造纤维,以及纳米级电路等。

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据美国物理学家组织网报道,美国科学家首次从头开始,设计和制造出自组装蛋白丝。这些蛋白丝是相同的蛋白质亚基自发结合在一起形成的长的螺旋状线状结构。最新研究将有助科学家更好地了解天然蛋白丝的结构和力学特征,并制造出自然界中不存在的全新材料。

在自然界中,蛋白丝是活细胞中若干结构和运动部分以及许多身体组织的必要组成部分。这些结构和组织包括让细胞形成特定结构的细胞骨架、协调细胞分裂的细胞微管,以及我们体内最常见的蛋白质——胶原蛋白等。

科学家们第一次从头开始创造自组装蛋白质细丝。

在自然界中,蛋白丝是活细胞中若干结构和运动部分以及许多身体组织的必要组成部分。这些结构和组织包括让细胞形成特定结构的细胞骨架、协调细胞分裂的细胞微管,以及我们体内最常见的蛋白质—胶原蛋白等。

为设计出这种新蛋白丝,华盛顿大学医学院生物化学教授戴维·贝克带领的团队使用了贝克实验室开发的名为“罗塞塔”的计算机程序,该程序可以通过蛋白的氨基酸序列预测其形状。他们用“罗塞塔”设计出了一种小蛋白,其表面有氨基酸,可使它们相互锁定,从而自我组装成螺旋状的蛋白长丝。研究人员称,借助这一方法,“我们最终能设计出可像乐高积木一样拼合的蛋白质”。该成果已发表于《科学》杂志在线版。

它们由相同的蛋白质亚基构成,它们自发地结合在一起形成长的,螺旋状的线状结构。

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论文第一作者、华盛顿大学医学院讲师乔治·法利亚斯说,新方法设计出的蛋白相对较小,仅由180至200个氨基酸组成,长度仅约1纳米,但可组装成长度超1万纳米的稳定长丝。

在自然界中,蛋白质细丝是活细胞中的若干结构和运动部分以及许多身体组织的必要组分。

研究还证明,通过修改设计出的蛋白在溶液中的浓度,并添加抑制蛋白结合能力的添加物,可驱动细丝生长或解散。

这些包括细胞骨架,细胞形成细胞,细胞微管协调细胞分裂,和我们体内最常见的蛋白质,胶原蛋白,给我们的软骨,皮肤和其他组织提供强度和灵活性。

贝克说:“对细丝形成动力进行编程的能力将使我们深入了解自然界中的蛋白长丝如何组装和解开。这些蛋白非常稳定,可作为易于修改的支架,应用于从新型诊断测试到纳米电子设备等各种领域。”

“能够从头开始创造蛋白质细丝 - 或者从头开始 - 将有助于我们更好地了解天然蛋白质细丝的结构和力学,并且还将使我们能够创造出与自然界中发现的完全不同的全新材料,”David Baker说。 ,华盛顿大学医学院生物化学教授,威斯康星大学蛋白质设计研究所所长,负责该项目。他也是Howard Hughes医学研究所的调查员,

Baker说,这些材料可能包括等于或超过蜘蛛丝强度的人造纤维,其重量比钢强。他还提到了纳米级线路电路的可能性。

为了设计细丝,研究人员使用了Baker实验室开发的一种名为Rosetta的计算机程序,该程序可以从氨基酸序列预测蛋白质的形状。

为了正常运作,蛋白质必须折叠成精确的形状。这种折叠是由各个氨基酸的性质以及它们如何相互作用以及周围的流体环境驱动的。吸引力和排斥力驱使蛋白质以具有最低能量水平的形状停留。

通过计算哪种形状可以平衡这些吸引力和排斥力以产生最低的总能量水平,Rosetta可以高精度地预测蛋白质在自然界中呈现的形状。

研究人员使用Rosetta设计了一种小蛋白质,这种蛋白质在其表面具有氨基酸,可以使它们相互锁定。这允许它们通过在缠绕楼梯中对齐类似的步骤而组装成螺旋。为了使螺旋稳定,设计的蛋白质结合位于其上方和下方的其他拷贝,因为螺旋缠绕在层上。

“我们最终能够像乐高积木一样设计出可以拼合的蛋白质,”博士郝振说。威斯康星大学分子工程与科学研究所的候选人。他和华盛顿大学医学院生物化学代理讲师Jorge Fallas是一篇描述该方法的论文的主要作者。

本文将通过在线的杂志上发表科学上周四,2018年11月8日。

法利亚斯说,设计的蛋白质相对较小。它们仅由约180至200个氨基酸组成,长度仅为约1纳米,但组装成长度超过10,000纳米的稳定长丝。纳米是十亿分之一米,或约10个氢原子的宽度并排排列。

研究人员还表明,通过修改设计蛋白质在溶液中的浓度,并通过添加抑制设计结合能力的瓶盖,它们可以驱动细丝生长或分解。

“对细丝形成动力进行编程的能力将使我们深入了解细丝装配和拆卸的性质,”Baker说。“这些蛋白质的稳定性表明它们可以作为易于修改的支架,适用于从新的诊断测试到纳米电子学的各种应用。”

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